การจำแนกชนิดเชื้อจุลินทรีย์โดยการเกาะกลุ่มกับเลคตินขนุน
Main Article Content
Abstract
การศึกษาครั้งนี้ได้นำสารเลคตินขนุนที่ทำให้บริสุทธิ์จากเมล็ดขนุน (Artocarpus heterophyllus) มาทดสอบการจับจำเพาะกับเชื้อจุลินทรีย์ จำนวน 31 สายพันธุ์ โดยวิธีการเกาะกลุ่มพบว่า เลคตินขนุนสามารถทำให้เกิดการเกาะกลุ่มของเชื้อ Enterococcus faecalis ATCC 29212, Staphylococcus saprophyticus DMST 8034 และ Saccharomyces cerevisiae ATCC 2601 การเกาะกลุ่มมีการเพิ่มจำนวนมากขึ้นตามอัตราการเจริญเติบโตของเชื้อ ที่เวลา 2-24 ชั่วโมง นอกจากนี้ได้นำเชื้อทั้ง 3 สายพันธุ์ มาทดสอบการยับยั้งการเกาะกลุ่มของเชื้อกับเลคตินขนุนด้วยกาแลคโตสและอนุพันธ์ ผลการทดลองพบว่า 2-deoxy-D-galactose ที่ความเข้มข้น 0.002 มิลลิโมลาร์ ยับยั้งการเกาะกลุ่ม E. faecalis ได้ดีที่สุด ส่วน D-galactosamine ที่ความเข้มข้น 0.01 มิลลิโมลาร์ ยับยั้งการเกาะกลุ่ม S. saprophyticus และ S. cerevisiae ได้ดีที่สุด การเกาะกลุ่ม S. cerevisiae ยังถูกยับยั้งได้ดีด้วย raffinose ที่ความเข้มข้น 0.01 มิลลิโมลาร์ จากผลการทดลองนี้แสดงให้เห็นว่า ผนังเซลล์ของเชื้อจุลินทรีย์ประกอบด้วยโมเลกุลน้ำตาลเฉพาะสำหรับเลคตินขนุนที่จับกับกาแลคโตส ดังนั้นเลคตินขนุนสามารถนำมาประยุกต์ใช้กับการจำแนกชนิดของเชื้อจุลินทรีย์เบื้องต้นในห้องปฏิบัติการ
Article Details
References
Annuk, H., Hynes, S.O., Hirmo, S., Mikelsaar, M. & Wadstrom, T. (2001). Characterization and differentiation of lactobacilli by lectin typing. Journal of Medical Microbiology, 50 (12), 1069-1074.
Barkai-Golan, R. & Sharon, N. (1978). Lectins as a tool for the study of yeast cell walls. Experimental Mycology, 2, 110-113.
Cole, H.B., Ezzell, J.W., Keller, K.F. & Doyle, R.J. (1984). Differentiation of Bacillus anthracis and other Bacillus species by lectins. Journal of Clinical Microbiology, 19 (1), 48-53.
Davidson, S.K., Keller, K.F & Doyle, R.J. (1982). Differentiation of coagulase-positive and coagulase-negative staphylococci by lectins and plant agglutinations. Journal of Clinical Microbiology, 15 (4), 547-553.
Goldstein, I.J., Hughes, R.C., Monsigny, M., Osawa, T. & Sharon, N. (1980). What should be called a lectin?. Nature, 285 (5760), 66.
Goldstein, I.J., Poretz, R.D. & Yang, S.Y. (1986). Protein-carbohydrate interaction: XVI. The interaction of concanavalin A with dextrans from L. mesenteroides B-512-F, L. mesenteroides (Birmingham), Streptococcus bovis, and synthetic -(1-6)-D-glucan. Archives of Biochemistry and Biophysics, 127 (1), 787-794.
Kitao, T. & Hattori, K. (1977). Concanavalin A as a carrier of daunomycin. Nature, 265 (5589), 81-82.
Leiner, I.E., Sharon, N. & Goldstein, I.E. (1986). The lectins: properties, functions and application in biology and medicine. Orlando, FL: Academic Press.
Lis, H. & Sharon, N. (1986). Lectins as molecules and as tools. Annual Review of Biochemistry 55, 35-67.
Lowry, O.H., Rosebrough, N.J., Farr, A.L. & Randall, R.J. (1951). Protein measurement with the folin phenol reagent. Journal of Biological Chemistry, 193 (1), 265-275.
Namjuntra, P., Muanwongyathi, P. & Chulavatnatol, M. (1985). A sperm-agglutinating lectin from seeds of jack fruit (Artocarpus heterophyllus). Biochemical and Biophysical Research Communications, 128 (2), 833-839.
Nance, S.T. (1986). Serology of the ABH Lewis blood group systems. In Wallace ME and Gibbs SL ed. Blood group systems: ABH and Lewis. Associated Blood Banks, Arlington, Va., 57-81.
Oda, Y., Huang, K., Cross, F.R., Crowburn, D. & Chait, B.T. (1999). Accurate quantitation of protein expression and site-specific phosphorylation. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 96 (12), 6591-6596.
Ofek, I., Mirelman, D. & Sharon, H. (1977). Adherence of Escherichia coli to human mucosal cells mediated by mannose receptors. Nature, 265 (5595), 623-625.
Prapunpoj, P. & Chulavatnatol, M. (1996). Interaction between jackfruit lectin and rat epididymal sperm. Journal of The Science Society Thailand, 22 (1), 21-30.
Rudiger, H. (1998). Plant lectins-more than just tools for glycoscientists: occurrence, structure, and possible functions of plant lectins. Acta Anatomica (Basel), 161 (1-4), 130-152.
Saucedo, N.M., Gao, Y., Pham, T. & Mulchandani, A. (2018). Lectin-and saccharide-functionalized nano-chemiresistor arrays for detection and identification of pathogenic bacteria infection. Biosensors, 8 (3), 63; doi:10.3390/bios8030063, 1-11.
Sharon, N. & Lis, H. (1972). Lectins: cell-agglutinating and sugar-specific proteins. Science, 177 (4053), 949-959.
Sharon, N. & Lis, H. (1995). Lectins-proteins with a sweet tooth: functions in cell recognition. Essays in Biochemistry 30, 59-75.
Slifkin, M. & Cumbie, R. (1987). Identification of group B streptococcal antigen with lectin-bound polystyrene particles. Journal of Clinical Microbiology, 25 (7), 1172-1175.
Swanson, M.D, Winter, H.C., Goldstein, I.J. & Markovitz, D.M. (2010). A lectin isolated from bananas is a potent inhibitor of HIV replication. Journal of Biological Chemistry, 285 (12), 8646-8655.
Weiler, B.E., Schroder, H.C., Stefanovich, V., Stewart, D., Forrest, J.M.S., Allen, L.B., Bowden, B.J., Kreuter, M.H., Voth, R. & Muller, W.E.G. (1990). Sulphoevernan, a polyanionic polysaccharide, and the narcissus lectin potently inhibit human immunodeficiency virus infection by binding to viral envelope protein. Journal of General Virology, 71 (9), 1957-1963.
Wetprasit, N. & Chulavatnatol, M. (1997). Determination of sugar specificity of jackfruit lectin by a simple sugar-lectin binding assay using microtiter plate. Biochemistry and Molecular Biology International, 42 (2), 399-408.
Wetprasit, N., Threesangsri, W., Klamklai, N. & Chulavatnatol, M. (2000). Jackfruit lectin: Properties mitogenicity and the Inhibition of herpesvirus infection. Japanese Journal of Infectious Diseases, 53 (4), 156-161.