ประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนของสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากส่วนเหลือใช้มะละกอ

Main Article Content

ดวงทิพย์ ไข่แก้ว
สารนิติ บุญประสพ

บทคัดย่อ

งานวิจัยนี้เป็นการศึกษาประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนของสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากส่วนที่เหลือใช้ของมะละกอ  โดยสกัดสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอแขกดำแล้วหาปริมาณสารสกัดหยาบต่อน้ำหนักของส่วนที่เหลือใช้ ความเป็นกรดด่าง ปริมาณเอนไซม์ปาเปนในสารสกัดหยาบ และประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนด้านเนื้อสัมผัสและด้านปริมาณโปรตีน พบว่าปริมาณสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเท่ากับ 5.76 กรัมต่อ100 กรัมของเปลือก และ 8.92 กรัมต่อ 100 กรัมของเมล็ด  มีความเป็นกรดด่างเท่ากับ 5.56 และ 5.53 ตามลำดับ มีปริมาณเอนไซม์ปาเปนในสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเท่ากับ 130.36 และ 167.48 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ตามลำดับ ประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนด้านเนื้อสัมผัสจากการวัดแรงเฉือนของเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเป็นเวลา 30 45 และ 60 นาที พบว่าเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอใช้แรงเฉือนเท่ากับ 128.75 119.24  11.35 และ 98.97 91.68  85.49 นิวตัน ตามลำดับ ซึ่งเนื้อหมูที่มีความนุ่มจะใช้แรงเฉือนต่ำจากการที่เอนไซม์มีประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนสูง ส่วนประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนด้านปริมาณโปรตีนในเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเป็นเวลา 30 45 และ 60 นาที พบว่า ปริมาณโปรตีนในเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเท่ากับ 0.442 1.021 1.604 และ 0.610 1.354 2.105 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ตามลำดับ ซึ่งปริมาณโปรตีนจะเพิ่มขึ้นตามระยะเวลาการหมักที่เพิ่มขึ้น โดยสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากเมล็ดมะละกอมีประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนมากกว่าจากเปลือกมะละกอ

Article Details

รูปแบบการอ้างอิง
[1]
ไข่แก้ว ด. และ บุญประสพ ส. . ., “ประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนของสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากส่วนเหลือใช้มะละกอ”, UTK RESEARCH JOURNAL, ปี 15, ฉบับที่ 2, น. 24–33, ธ.ค. 2021.
ประเภทบทความ
บทความวิจัย

เอกสารอ้างอิง

You L, Zhao M, Liu RH, et al. Antioxidant and antiproliferative activitiesof loach (Misgurnus anguillicaudatus) peptides prepared by papain digestion. J Agr Food Chem. 2010;14:7948-53.

Sullivan GA and Calkins CR. Application of exogenous enzymes to beef muscle of high and low connective tissue. Meat Science J. 2010;85:730-4.

Abdel-Naeem HHS and Mohamed HHM. Improving the physico - chemical and Sensory characteristics of camel meat burger patties using ginger extract and papain. Meat Science J. 2016;118:52-60.

Kristinsson HG. Aquatic food protein hydrolysates. In: Maximising the Value of Marine By Products. Cambridge Woodhead, UK; 2006.

Fernandez J, Castaneda D and Hormigo D. New trends for a classical enzyme:papain, a biotechnological success story in the food industry. Journal Food Science and Technology. 2017;68:91–101.

Kim DC, Cahe HJ and In MJ. Existence of stable fibrin clotting inhibitor in salt fermented anchovy sauce. Journal Food Compos Anal. 2004;17:113-8.

Erdmann K, Cheung WY and Schroder H. The possible roles of food derived bioactive peptides in reducing the risk of cardiovascular diseases. J Nutr Biochem. 2008;19:643–54.

Giannini MJ, Coleman M and Innerfiled I. Antithrombin activity in Homocystinuria. The Lancet J.1975;305:1090-4.

Ninfa A, Ballou D and Benore M. Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology. John Wiley & Sons Inc. 2010.

Esti M, Benucci I, Lombardelli C, et al. Papain from papaya (Carica papaya L.) fruit and latex : Preliminary characterization in alcoholic-acidic buffer for wine application. J Food Biop Process.2013;91:595-8.

Konno K, Hirayama C, Nakamura M, et al. Papain protects papaya trees from herbivorous insects: role of cysteine proteases in latex. The Plant J. 2004;37: 370-8.

Abdulazeez SS, Ramamoorthy B, Ponnusamy P. Proximate analysis and production of protein hydrolysate from king fish of Arabian gulf coast - Saudi arabia. Int J Pharm Bio Sciences. 2013;3: 138-44.