ประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนของสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากส่วนเหลือใช้มะละกอ

Main Article Content

ดวงทิพย์ ไข่แก้ว
สารนิติ บุญประสพ

บทคัดย่อ

งานวิจัยนี้เป็นการศึกษาประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนของสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากส่วนที่เหลือใช้ของมะละกอ  โดยสกัดสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอแขกดำแล้วหาปริมาณสารสกัดหยาบต่อน้ำหนักของส่วนที่เหลือใช้ ความเป็นกรดด่าง ปริมาณเอนไซม์ปาเปนในสารสกัดหยาบ และประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนด้านเนื้อสัมผัสและด้านปริมาณโปรตีน พบว่าปริมาณสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเท่ากับ 5.76 กรัมต่อ100 กรัมของเปลือก และ 8.92 กรัมต่อ 100 กรัมของเมล็ด  มีความเป็นกรดด่างเท่ากับ 5.56 และ 5.53 ตามลำดับ มีปริมาณเอนไซม์ปาเปนในสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเท่ากับ 130.36 และ 167.48 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ตามลำดับ ประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนด้านเนื้อสัมผัสจากการวัดแรงเฉือนของเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเป็นเวลา 30 45 และ 60 นาที พบว่าเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอใช้แรงเฉือนเท่ากับ 128.75 119.24  11.35 และ 98.97 91.68  85.49 นิวตัน ตามลำดับ ซึ่งเนื้อหมูที่มีความนุ่มจะใช้แรงเฉือนต่ำจากการที่เอนไซม์มีประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนสูง ส่วนประสิทธิภาพการย่อยโปรตีนด้านปริมาณโปรตีนในเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเป็นเวลา 30 45 และ 60 นาที พบว่า ปริมาณโปรตีนในเนื้อหมูที่หมักกับสารสกัดหยาบจากเปลือกและเมล็ดมะละกอเท่ากับ 0.442 1.021 1.604 และ 0.610 1.354 2.105 มิลลิกรัมต่อมิลลิลิตร ตามลำดับ ซึ่งปริมาณโปรตีนจะเพิ่มขึ้นตามระยะเวลาการหมักที่เพิ่มขึ้น โดยสารสกัดหยาบเอนไซม์ปาเปนจากเมล็ดมะละกอมีประสิทธิภาพในการย่อยโปรตีนมากกว่าจากเปลือกมะละกอ

Article Details

บท
บทความวิจัย

References

You L, Zhao M, Liu RH, et al. Antioxidant and antiproliferative activitiesof loach (Misgurnus anguillicaudatus) peptides prepared by papain digestion. J Agr Food Chem. 2010;14:7948-53.

Sullivan GA and Calkins CR. Application of exogenous enzymes to beef muscle of high and low connective tissue. Meat Science J. 2010;85:730-4.

Abdel-Naeem HHS and Mohamed HHM. Improving the physico - chemical and Sensory characteristics of camel meat burger patties using ginger extract and papain. Meat Science J. 2016;118:52-60.

Kristinsson HG. Aquatic food protein hydrolysates. In: Maximising the Value of Marine By Products. Cambridge Woodhead, UK; 2006.

Fernandez J, Castaneda D and Hormigo D. New trends for a classical enzyme:papain, a biotechnological success story in the food industry. Journal Food Science and Technology. 2017;68:91–101.

Kim DC, Cahe HJ and In MJ. Existence of stable fibrin clotting inhibitor in salt fermented anchovy sauce. Journal Food Compos Anal. 2004;17:113-8.

Erdmann K, Cheung WY and Schroder H. The possible roles of food derived bioactive peptides in reducing the risk of cardiovascular diseases. J Nutr Biochem. 2008;19:643–54.

Giannini MJ, Coleman M and Innerfiled I. Antithrombin activity in Homocystinuria. The Lancet J.1975;305:1090-4.

Ninfa A, Ballou D and Benore M. Fundamental Laboratory Approaches for Biochemistry and Biotechnology. John Wiley & Sons Inc. 2010.

Esti M, Benucci I, Lombardelli C, et al. Papain from papaya (Carica papaya L.) fruit and latex : Preliminary characterization in alcoholic-acidic buffer for wine application. J Food Biop Process.2013;91:595-8.

Konno K, Hirayama C, Nakamura M, et al. Papain protects papaya trees from herbivorous insects: role of cysteine proteases in latex. The Plant J. 2004;37: 370-8.

Abdulazeez SS, Ramamoorthy B, Ponnusamy P. Proximate analysis and production of protein hydrolysate from king fish of Arabian gulf coast - Saudi arabia. Int J Pharm Bio Sciences. 2013;3: 138-44.