ความคงตัวทางชีวภาพของเพปไทด์ไฮโดรไลเซทจากรำข้าวระหว่างการแปรรูปและการเก็บรักษาในเครื่องดื่มฟังก์ชันจำลอง
Bio-stability of peptide hydrolysate from rice bran during processing and storage in functional drink model
คำสำคัญ:
รำข้าว, เพบไทด์ไฮโดรไลเซท, ความคงตัวทางชีวภาพ, การกำจัดอนุมูลอิสระ, เครื่องดื่มฟังก์ชันจำลองบทคัดย่อ
งานวิจัยนี้มีจุดประสงค์เพื่อศึกษาความคงตัวทางชีวภาพของเพปไทด์ไฮโดรไลเซทจากรำข้าวในระหว่างการแปรรูปเป็นผลิตภัณฑ์เครื่องดื่มฟังก์ชันจำลอง ประกอบด้วยสภาวะที่มีปริมาณน้ำตาลในช่วง 0-15 เปอร์เซ็นต์ (น้ำหนักต่อปริมาตร) พีเอชในช่วง 3.5-7.0 และเมื่อผ่านการให้ความร้อนระดับพาสเจอร์ไรซ์ที่อุณหภูมิ 63 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 30 นาที และระดับ สเตอริไรส์ที่อุณหภูมิ 121 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 15 นาที และในระหว่างการเก็บรักษาที่อุณหภูมิ 5 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 28 วัน ผลการศึกษาพบว่า ปริมาณน้ำตาลที่เพิ่มขึ้นร่วมกับการให้ความร้อนมีผลทำให้เครื่องดื่มฟังก์ชันจำลองมีปริมาณฟีนอลิก ฤทธิ์การกำจัดอนุมูลอิสระ (DPPH) และความสามารถในการรีดิวซ์เฟอร์ริกเพิ่มขึ้นอย่างมีนัยสำคัญ (p≤0.05) เมื่อพีเอชเพิ่มขึ้นจาก 3.5 เป็น 7.0 มีผลทำให้เครื่องดื่มฟังก์ชันจำลองที่มีน้ำตาลมีปริมาณฟีนอลิก ฤทธิ์การกำจัดอนุมูลอิสระและความสามารถในการรีดิวซ์เฟอร์ริกลดลงอย่างมีนัยสำคัญ (p≤0.05) ในขณะที่เครื่องฟังก์ชันดื่มจำลองที่ไม่มีน้ำตาลพบว่า ความร้อนระดับพาสเจอร์ไรซ์ไม่ทำให้ปริมาณฟีนอลิก ฤทธิ์การกำจัดอนุมูลอิสระ และความสามารถในการรีดิวซ์เฟอร์ริกเกิดการเปลี่ยนแปลง เมื่อพีเอชของผลิตภัณฑ์เพิ่มขึ้น แต่ฤทธิ์การกำจัดอนุมูลอิสระลดลงหลังให้ความร้อนในระดับสเตอริไรส์ ที่พีเอช 3.5-4.5 การเก็บรักษาเครื่องดื่มฟังก์ชันจำลองที่อุณหภูมิ 5 องศาเซลเซียส เป็นเวลา 28 วัน พบว่าไม่ทำให้ปริมาณฟีนอลิก ฤทธิ์การกำจัดอนุมูลอิสระ และความสามารถในการรีดิวซ์เฟอร์ริกเกิดการเปลี่ยนแปลง ผลการทดลองนี้แสดงให้เห็นว่า เพปไทด์ไฮโดรไลเซทที่ผลิตได้จากรำข้าวมีความคงตัวทางชีวภาพสูงทั้งต่อการแปรรูปและการเก็บรักษา ซึ่งเป็นประโยชน์อย่างมากต่อการนำมาประยุกต์ใช้ในการผลิตอาหารฟังก์ชัน
References
ผู้จัดการออนไลน์. กรุงไทยแนะโอกาสทอง SMEs ชี้ ธุรกิจ Functional Foods กำลังรุ่ง. [อินเตอร์เน็ต]. 2564 [เข้าถึงเมื่อ 22 มี.ค. 2564]. เข้าถึงได้จาก: https://mgronline.com/stockmarket/detail/9620000033492
Ghribi AM, Sila A, Przybylski R, Nedjar-Arroume N, Makhlouf I, Blecker C, et al. Purification and Identification of novel antioxidant peptides from enzymatic hydrolysate of Chickpea (Cicer arietinum L.) protein concentrate. J Funct Foods 2015;12:516-25.
Kannan A, Hettiarachchy N, Narayan S. Colon and breast anti-cancer effects of peptide hydrolysates derived from rice bran. Open Bioact Compd J 2009;2:17-20.
Phantuwong N. Functional and biological properties of Sang Yod rice bran hydrolysate prepared by enzymatic hydrolysis and its application in rice pudding product. Ph.D. Thesis, Prince of Songkla University. Songkla; 2017.
Xu Z, Mao TM, Huang L, Yu ZC, Yin B, Chen ML, et al. Purification and identification immunomodulatory peptide from rice protein hydrolysates. Food Agric Immunol 2019;30(1):150-62.
Yimit D, Hoxur P, Amat N, Uchikawa K, Yamaguchi N. Effects of soybean peptide on immune function, brain function, and neurochemistry in healthy volunteers. Nutr 2012;28(2):154-9.
ศุภวรรณ ถาวรชินสมบัติ, ทิพย์สุดา เทพภูเขียว. ความคงตัวของไบโอแอคทีฟจากรำข้าวในเครื่องดื่มจำลอง. รายงานการวิจัยฉบับสมบูรณ์ ภาควิชาเทคโนโลยีอาหาร คณะเทคโนโลยี มหาวิทยาลัยขอนแก่น. ขอนแก่น: มหาวิทยาลัยขอนแก่น; 2554.
Singh BP, Vij S. In vitro stability of bioactive peptides derived from fermented soy milk against heat treatment, pH and gastrointestinal enzymes. LWT- Food Sci Technol 2018;91:303-7.
Liu Y, Wan S, Liu J, Zou Y, Liao S. Aantioxidant activity and stability study of peptides from enzymatically hydrolysate male silkmoth. J Food Process Preserv 2016;0(0):1-10.
Zhu CZ, Zhang WG, Kang ZL, Zhou GH, Xu XL. Stability of an antioxidant peptide extracted from Jinhua ham. Meat Sci 2014;96:783-9.
Lopez-Sanchez J, Ponce-Alquicira E, Pedroza-Islas R, de la Pena-Dıaz A, Soriano-Santos J. Effects of heat and pH treatments and in vitro digestion on the biological activity of protein hydrolysates of Amaranthus hypochondriacus L. grain. J Food Sci Technol 2016;53(12):4298-4307.
Wang X, Yu H, Xing R, Chen X, Liu S, Li P. Optimization of the extraction and stability of antioxidative peptides from mackerel (Pneumatophorus japonicus) protein. Biomed Res Int 2017;0(0):1-14.
Khairallah MG. Stability and sensory properties of rice bran peptide fraction incorporated orange juice. Theses and Dissertations, University of Arkansas. Fayetteville; 2009.
Rao Q, Kamdar AK, Labuza TP. Storage stability of food protein hydrolysates - A review. Crit Rev Food Sci Nutr 2015;0(0):1-24.
กุลรภัส วชิรศิริ, โศรดา วัลภา, มณีรัตน์ มีพลอย, ดำรงชัย สิทธิสำอางค์, ยุทธศักดิ์ สุบการี. ผลของปริมาณรำข้าวและเอนไซม์อัลคาเลสต่อระดับการย่อยโปรตีน ผลผลิต และฤทธิ์ทางชีวภาพในการกำจัดอนุมูลอิสระของเพปไทด์ไฮโดรไลเซทจากรำข้าวสกัดน้ำมัน. วารสารวิจัยแลพัฒนา มจธ. 2564;44(3):427-442.
Thamnarathip P, Jangchud K, Nitisinprasert S, Vardhanabhuti B. Identification of peptide molecular weight from rice bran protein hydrolysate with high antioxidant activity. J Cereal Sci 2016;69:329-35.
Chen GT, Zhao L, Zhao LY, Cong T, Bao SF. In vitro study on antioxidant activities of peanut protein hydrolysate. J Sci Food Agric 2007;87:357-62.
Kchaou H, Benbettaieb N, Jridia M, Nasria M, Debeaufort F. Influence of Maillard reaction and temperature on functional, structure and bioactive properties of fish gelatin films. Food Hydrocoll 2019;97(105196):1-14.
Karseno K, Wuryatmo E, Yanto T, Setyowati R, Haryanti P. Effect of pH and temperature on browning intensity of coconut sugar and its antioxidant activity. Food Res 2018;2(1):32-38.
Manzocco L, Calligaris S, Mastrocola D, Nicoli MC, Lerici CR. Review of nonenzymatic browning and antioxidant capacity in processed foods. Trends Food Sci Technol 2001;11:340-6.
Zhang C, Zhang N, Li Z, Tian Y, Zhang L, Zhang B. Stability of antioxidant peptides prepared from large yellow croaker (Pseudosciaena crocea). Curr Top Nutraceutical Res 2016;14(1):37-48.
Ward BP, Ottaway NL, Perez-Tilve D, Ma D, Gelfanov VM, Tschop MH, et al. Peptide lipidation stabilizes structure to enhance biological function. Mol Metab 2013;2:468-79.
Kang N, Song H, Zhang W, Zhao J, Zhang M, Xiong W, et al. Effect of substrate ratios and the species of sugar on the antioxidant activity of glycosylated products of the rana debris collagen peptide. E3S Web Conf 2019;78(02006):2-7.
Fu Y, Young JF, Dalsgaard TK, Therkildsen M. Separation of angiotensin I-converting enzyme inhibitory peptides from bovine connective tissue and their stability towards temperature, pH and digestive enzymes. Int J Food Sci Technol 2015;50:1234-43.
Downloads
เผยแพร่แล้ว
How to Cite
ฉบับ
บท
License
บทความทุกบทความที่ได้รับการตีพิมพ์ถือเป็นลิขสิทธิ์ของ คณะวิทยาศาสตร์และเทคโนโลยี มหาวิทยาลัยหัวเฉียวเฉลิมพระเกียรติ
